Jong Shin Yoo
Die Proteinglykosylierung, eine der häufigsten posttranslationalen Modifikationen in Proteinen, spielt in biologischen Systemen eine wichtige Rolle in verschiedenen Prozessen, wie z. B. Adhäsion, Signalisierung durch zelluläre Erkennung und Reaktion auf abnormale biologische Zustände. Aufgrund der Komplexität und Heterogenität eines Glykoproteins konzentrieren sich aktuelle Analysen jedoch hauptsächlich auf die Identifizierung von entweder Glykositen oder nur der freigesetzten Glykane. In dieser Studie haben wir eine MS-basierte Hochdurchsatzmethode für die Analyse intakter N-Glykopeptide entwickelt, genannt GlycoProteomeAnalyzer (GPA) zur Analyse der N- und O-Glykosylierung in der Proteomik, die Tandem-Massenspektrometrie (MS) mit einer Datenbanksuche und einer Algorithmensuite kombiniert. Wir haben neue Bewertungsalgorithmen für die sichere Identifizierung der N- und O-Glykosylierung von Proteinen mit Berechnung der False Discovery Rate (FDR) entwickelt. Bei unserem Ansatz wurden alle Informationen zur Aminosäuresequenz sowie zu den Glykosylierungsstellen aus der Uniprot-Datenbank bezogen. Ausgehend von der Swiss-Prot-Zugangsnummer des menschlichen Proteins erstellt unser GPA-Programm automatisch eine tryptische N- und O-Glycopeptid-Datenbank für die Proteine in menschlichen Plasmaproben. Es ermöglicht die automatische Identifizierung ortsspezifischer N- und O-Glycopeptide von Proteinmischungen unter Verwendung von HCD-, CID- und ETD-MS/MS-Spektren mit GPA-DB von Uniprot mit geschätztem FDR ≤ 1 %. GPA wurde für die einfache Verarbeitung hochdurchsatzfähiger glykoproteomischer Daten mit einer grafischen Benutzeroberfläche entwickelt und auf der Website (https://www.igpa.kr/) demonstriert. Es kann auch in einen Cloud-Computing-Dienst integriert werden, der lokale Cluster überflüssig macht und den Durchsatz der Datenanalyse erhöht.
English 
Spanish 
Chinese 
Russian 
French 
Japanese 
Portuguese 
Hindi